高中化學(xué)蛋白質(zhì)知識(shí)點(diǎn)
蛋白質(zhì)是組成人體一切細(xì)胞、組織的重要成分，機(jī)體所有重要的組成部分都需要有蛋白質(zhì)的參與。下面是由學(xué)習(xí)啦小編整理的高中化學(xué)蛋白質(zhì)知識(shí)點(diǎn)，希望對(duì)大家有所幫助。
高中化學(xué)蛋白質(zhì)知識(shí)點(diǎn)篇(一)
(1)存在：蛋白質(zhì)廣泛存在于生物體內(nèi)，是組成細(xì)胞的基礎(chǔ)物質(zhì).動(dòng)物的肌肉、皮膚、發(fā)、毛、蹄、角等的主要成分都是蛋白質(zhì).植物的種子、莖中含有豐富的蛋白質(zhì).酶、激素、細(xì)菌、抵抗疾病的抗體等，都含有蛋白質(zhì).
(2)組成元素：C、H、O、N、S等.蛋白質(zhì)是由不同的氨基酸通過發(fā)生縮聚反應(yīng)而成的天然高分子化合物.
(3)性質(zhì)：
①水解.在酸、堿或酶的作用下，能發(fā)生水解，水解的最終產(chǎn)物是氨基酸.
?、邴}析.向蛋白質(zhì)溶液中加入某些濃的無機(jī)鹽(如銨鹽、鈉鹽等)溶液，可使蛋白質(zhì)的溶解度降低而從溶液中析出.
說明 a.蛋白質(zhì)的鹽析是物理變化.b.蛋白質(zhì)發(fā)生鹽析后，性質(zhì)不改變，析出的蛋白質(zhì)加水后又可重新溶解.因此，鹽析是可逆的.例如，向雞蛋白溶液中加入(NH4)2SO4的飽和溶液，有沉淀生成，再加入水，生成的沉淀又溶解.c.利用蛋白質(zhì)的鹽析，可分離、提純蛋白質(zhì).
③變性.在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線、有機(jī)溶劑的作用下，蛋白質(zhì)的性質(zhì)發(fā)生改變而凝結(jié).
說明 蛋白質(zhì)的變性是化學(xué)變化.蛋白質(zhì)變性后，不僅喪失了原有的可溶性，同時(shí)也失去了生理活性.因此，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的，經(jīng)變性析出的蛋白質(zhì)，加水后不能再重新溶解.
④顏色反應(yīng).含苯環(huán)的蛋白質(zhì)與濃HNO3作用后，呈黃色.例如，在使用濃HNO3時(shí)，不慎將濃HNO3濺到皮膚上而使皮膚呈現(xiàn)黃色.
?、葑茻鞍踪|(zhì)時(shí)，有燒焦羽毛的味.利用此性質(zhì)，可用來鑒別蛋白質(zhì)與纖維素(纖維素燃燒后，產(chǎn)生的是無味的CO2和H2O).
高中化學(xué)蛋白質(zhì)知識(shí)點(diǎn)篇(二)
蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
不同的蛋白質(zhì)，由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。
1.一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系3蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個(gè)方面說明：
(1)一級(jí)結(jié)構(gòu)的變異與分子病蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān)，一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個(gè)核苷酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中β-鏈第6 位谷氨酸被纈氨酸取代。這個(gè)一級(jí)結(jié)構(gòu)上的細(xì)微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導(dǎo)致紅細(xì)胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。
(2)一級(jí)結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細(xì)胞色素C 的一級(jí)結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠(yuǎn)差異越大。
(3)蛋白質(zhì)的激活作用在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系
蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。
(1).核糖核酸酶的變性與復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù)
核糖核酸酶是由124 個(gè)氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對(duì)二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L 脲中用β-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對(duì)二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時(shí)酶活性完全喪失。但用透析法除去β-巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時(shí)酶活性又恢復(fù)。
(2)血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象
血紅蛋白是一個(gè)四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個(gè)亞基與O2結(jié)合，就會(huì)引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個(gè)亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時(shí)才具有生物活性。
高中化學(xué)蛋白質(zhì)知識(shí)點(diǎn)篇(三)
測定蛋白質(zhì)分子量的方法
1.凝膠過濾法
凝膠過濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對(duì)數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn)，進(jìn)行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對(duì)它們的分子量的對(duì)數(shù)作圖，繪制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進(jìn)行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對(duì)應(yīng)
2.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法
蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS(十二烷基磺酸鈉)是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS 后，SDS 與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強(qiáng)負(fù)電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對(duì)遷移率和分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)成直線關(guān)系。以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)和其相對(duì)遷移率作圖，得到標(biāo)準(zhǔn)曲線，根據(jù)所測樣品的相對(duì)遷移率，從標(biāo)準(zhǔn)曲線上便可查出其分子質(zhì)量。
3.沉降法(超速離心法)
沉降系數(shù)(S)是指單位離心場強(qiáng)度溶質(zhì)的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時(shí)，由于比重關(guān)系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應(yīng)用光學(xué)方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將S 帶入公式，即可計(jì)算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。
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