生物化學是是在分子水平上研究生物體的組成與結構、代謝及其調節(jié)的一門科學。其發(fā)展快、信息量豐富，有大量需要記憶的內容，因此學好它不是一件容易的事情。以下是學習啦小編分享給大家的生物化學的學習方法的資料，希望可以幫到你!

　　生物化學的學習方法

　　1、選擇好習題集和參考書

　　我們目前采用的教材是在王鏡巖等編著的《生物化學》基礎上精簡而成的，雖然重點更加清晰，但是也不得不精簡掉一些背景知識，另外，內容覆蓋范圍也減少了。在學習教材時遇到難以理解的問題，可以參考《生物化學》的對應章節(jié)，將會有助于知識點的理解。另外是一本英文的原版教材，如Lehninger’s Principles of Biochemistry。英文版教材的特點是新、印刷精美，圖表多為彩圖，方便你自學。閱讀一本好的英文生化教材，不僅對提高自己的專業(yè)英語水平，而且對理解各章節(jié)的內容，學好本學科是非常有幫助。因為生物化學知識點非常多，因此，平常多做題是學好生物化學的關鍵。選一本好的習題集，多做幾遍，把知識點吃透，足矣。

　　2、由表及里，循序漸進，課前預習，課后復習

　　本課程可分為以下幾部分：①結構生物化學：著重介紹蛋白質、核酸、酶、維生素等的組成、結構與功能。重點闡述生物分子具有哪些基本的結構?哪些重要的理化性質?以及結構與功能有什么關系等問題，同時要隨時將它們進行比較。這樣既便于理解，也有利于記憶。②代謝生物化學：主要介紹糖代謝、脂類代謝、能量代謝、氨基酸代謝、核昔酸代謝、以及各種物質代謝的聯(lián)系和調節(jié)規(guī)律。此部分內容是傳統(tǒng)生物化學的核心內容。學習這部分內容時，應注重學習各代謝途徑的關鍵酶及生理意義;各代謝途徑中間代謝物的相互聯(lián)系，尤其是連接不同代謝途徑的中間代謝物;各代謝途徑的主要調節(jié)環(huán)節(jié)及相互聯(lián)系;代謝異常與臨床疾病的關系等問題。③分子遺傳學基礎：重點介紹了DNA復制，DNA轉錄和翻譯。學習這部分內容時，應重點學習復制、轉錄和翻譯的基本過程，并從必要條件、所需酶蛋白和特點等方面對三個過程進行比較，在理順本課程的基本框架后，就應全面、系統(tǒng)、準確地掌握教材的基本內容，并且找出共性，抓住規(guī)律。

　　3、學會做筆記

　　雖然我的課件大家可以課后拷貝，但是我認為做筆記還是不可缺少的。筆記記什么呢?老師課上重點強調的地方，自己沒有理解的內容，自己聽課中的感悟，聯(lián)想到的問題等等，課后配合課件復習，大家可以試一下，絕對有幫助!另外，做筆記也是一種能力的鍛煉，是傾聽和把握別人思想思路的能力。

　　4、懂得記憶法

　　學習生物化學時，學生反映最多的問題是記不住學過的內容。關于此問題我的建議是：首先對于與理解無關的內容，需要記憶的，肯定是生化學習中的ABC，我會在課堂上強調。如氨基酸的三字母和化學結構符號是需要記的;其次，對于與理解有關的內容，要明白理解是記憶之母，因此對各章內容，必須先對有關原理理解透，然后再去記憶;第三，記憶要講究技巧，多想想方法。如關于必需氨基酸的記憶，可以將高等動物10種必需氨基酸的首寫字母拼寫成一句話：Tip MTV hall(需付小費的MTV廳)。

　　5、勤于動手，聯(lián)系實際

　　學習生化理論的最終目的是應用。我們在人才的選拔中特別喜歡能夠學以致用的人。生化實驗課和科技創(chuàng)新活動為大家提供了很好的理論聯(lián)系實際的平臺，在每一步實驗中都問一下自己為什么這樣做，對每一個實驗現(xiàn)象都嘗試用理論去解釋，對每一個失敗都認真查找分析原因，慢慢的你會發(fā)現(xiàn)自己掌握了一種學習的神器。

　　6.嘗試對所學知識進行比較，找出異同點

　　生命的神奇之處在于其多姿多彩，千變萬化，然而，無論是簡單還是復雜的生命體都遵循一些內在的規(guī)律，這就是大道至簡。比較生命分子或生命活動的異同點，你有時會發(fā)現(xiàn)進化的痕跡，有時會嘆服上帝的造物智慧，總之，是一個很好玩，很享受的事情。

　　生物化學復習方法與考點匯總

　　“生物化學”

　　這門號稱為“折磨醫(yī)學生”而誕生的學科，出現(xiàn)在“執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試”

　　有一定臨床工作經(jīng)歷的人一定會發(fā)現(xiàn)，臨床工作中直接應用到的”生物化學“少的可憐，一張A4紙正面的一半就能概括。

　　生物化學“作為一門基礎醫(yī)學學科，由于學習一般處于大一，大二階段，平時又很少用到，所以是幾大基礎學科中最容易被我們淡忘的。

　　執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試中，生物化學作為4大基礎學科之一，分值并不多，只有區(qū)區(qū)的“20分”

　　由于以上的幾點原因，在生物化學這門學科學習上，要注意取舍，每天拿出5分鐘即可，配合“歷年生化真題解析”足以斬獲20分中的“15”分，應該算各門學科中收益相對較高的學科。

　　所以不要輕易對“生化”說放棄!

　　對于生物化學的復習方式我們首先要了解如下幾點

　　1，真題重復率高，雖然真題的重復考察是比較少見的，但生化的真題重現(xiàn)率是最高的學科之一，因此生化歷年真題必須嚴格掌握，06年以后的即可，過早的真題不建議做。

　　2，單一考點反復出題，而且經(jīng)常有臨近的兩次考試出現(xiàn)“姐妹”知識點的情況。

　　3，只考重點，不考難點，只考廣度，不考深度，所以對于生化的學習不用像臨床學科那樣深入，點到為止即可。

　　4，不建議看8版生化，由于生化分值較低，但生化書卻死厚，幾乎和外科的3/4相似，付出產(chǎn)出比嚴重失調。

　　1.【考點】氨基酸結構

　　【分析】谷氨酸含有兩個羧基。含有兩個羧基的氨基酸還有天冬氨酸，其他氨基酸只含一個羧基。

　　2.【考點】氨基酸結構

　　【分析】色氨酸、酪氨酸以及苯丙氨酸在280nm 波長附近有吸收峰，但色氨酸的最強，苯丙氨酸最弱，其他氨基酸在該處無吸收。

　　3.【考點】蛋白質的變性

　　【分析】變性蛋白質喪失了其生物學活性。變性作用只改變空間結構，共價鍵不受破壞，分子量不變小，因構象松散，溶解性減小，更易被蛋白酶催化水解。

　　4.【考點】蛋白質二級結構

　　【分析】蛋白質二級結構是指局部主鏈的空間構象如α螺旋、β折疊和β轉角等。氨基酸順序指一級結構，亞基相對空間位置涉及四級結構，其余涉及三級結構。

　　5.【考點】肽鍵

　　【分析】肽鍵由C 和N 組成，不能自由旋轉，鍵長為0.132nm，比C-N 單鍵0.149nm短，但比C=N 雙鍵0.127nm 長，具有雙鍵性質。

　　6.【考點】蛋白質的結構

　　【分析】蛋白質構象的穩(wěn)定主要靠次級鍵，但不包括酯鍵，因而酯鍵對蛋白質構象的穩(wěn)定通常不起作用。

　　7.【考點】核酸結構

　　【分析】核酸所含嘌呤和嘧啶分子具有共軛雙鍵，在260nm 波長處有最大吸收蜂。

　　8.【考點】核酸的基本組成

　　【分析】無論哪種單核苷酸(組成核酸的單位)，它的磷的含量是恒定的，而C、H、O 和N 卻含量不一。

　　9.【考點】DNA 堿基組成規(guī)律

　　【分析】DNA 雙螺旋結構以A 與T 配對，G 與C 配對，即A=T;G=C。

　　10【考點】DNA 雙螺旋結構

　　【分析】DNA 變性指雙螺旋堿基間的氫鍵的斷開，是次級鍵的斷裂。

　　11.【考點】核酸的基本組成

　　【分析】黃嘌呤是核苷酸代謝的中間產(chǎn)物，不是核酸(DNA 和RNA)的組成成分。

　　12.【考點】酶的催化作用

　　【分析】酶的催化作用是它能明顯地降低反應活化能。酶是蛋白質，不是無機催化劑，它對底物具有專一性，但并非都是絕對專一性，大部分是相對專一性，有些酶是需要輔酶的，但也有很多是不要輔酶的(即不屬于結合蛋白的酶)，酶在體內發(fā)揮作用是受到多種調節(jié)的。

　　13.【考點】輔酶作用

　　【分析】輔酶與酶蛋白結合疏松，可以用透析方法除去;輔基與酶蛋白結合緊密，不能通過透析將其除去。

　　14.【考點】酶促反應動力學

　　【分析】Km 是米氏常數(shù)，其定義為反應速度為最大速度(即Vmax)一半時的底物濃度。

　　15.【考點】維生素與輔酶的關系

　　【分析】FMN 含有核黃素(維生素B2)，其余均不含。

　　16.【考點】酶輔助因子

　　【分析】細胞色素b 不含B 族維生素。葉酸、吡哆醛、硫胺素均屬B 族維生素，輔酶A 所含泛酸亦為B 族維生素。

　　17【考點】酶競爭性抑制劑的特點

　　【分析】競爭性抑制劑與底物競爭與酶活性中心結合，如若增加底物濃度，則競爭與酶活性中心結合時底物可占優(yōu)勢，當?shù)孜餄舛仍黾幼銐虼?，可解除抑制劑與酶活性中心的結合，反應仍可達最大速度，但增加了底物濃度意味其與酶的親和力降低了，因此Km 值增高而Vmax 不變。

　　18.【考點】糖酵解途徑

　　【分析】葡萄糖經(jīng)己糖激酶催化為6-磷酸葡萄糖參加各種代謝反應，并非催化生成6-磷酸果糖。己糖激酶不能稱為葡萄糖激酶，后者僅是己糖激酶的一種(即己糖激酶Ⅳ)，不能以個別概全部。己糖激酶的催化反應基本上是不可逆的，所以它是酵解的一個關鍵酶，但并非惟一的，磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶是另外的兩個酵解關鍵酶。

　　19.【考點】糖酵解關鍵酶

　　【分析】糖酵解的關鍵酶有3 個，即己糖激酶、磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶，它們催化的反應基本上都是不可逆的。

　　20.【考點】糖酵解的酶:

　　【分析】該酶催化下列反應：3-磷酸甘油醛+NAD+Pi←→1，3-二磷酸甘油酸+NADH+H+。

　　21【考點】糖酵解

　　【分析】無氧酵解時3-磷酸甘油醛脫氫產(chǎn)生的NADH不能傳遞給氧;為了再生出NAD+以繼續(xù)進行酵解，NADH 的氫傳遞給丙酮酸生成乳酸，產(chǎn)生NAD+。

　　22【考點】糖酵解的生理意義

　　【分析】琥珀酰輔酶A 含有高能鍵，其轉變?yōu)殓晁岱磻獙嶋H如下：琥珀酰輔酶A+GDP+Pi→琥珀酸+GTP+CoASH，這是一底物水平磷酸化反應。

　　23【考點】糖的分解代謝

　　【分析】丙酮酸→乙酰輔酶A(3 個);異檸檬酸→α-酮戊二酸(3 個);α-酮戊二酸→琥珀酰輔酶A(3 個);琥珀酰輔酶A→琥珀酸(1 個);琥珀酸→延胡索酸(2 個);蘋果酸→草酰乙酸(3 個);總計15molATP。

　　24【考點】血糖及其調節(jié)

　　【分析】出現(xiàn)尿糖是因為血糖濃度超出腎小管的重吸收能力，即腎閾。腎閾為160mg。

　　25【考點】氧化磷酸化

　　【分析】生物氧化通常指物質在生物體內進行氧化作用，主要是糖、脂肪、蛋白質等在體內分解時逐步釋放能量， 最終生成H2O 和CO2 的過程。

　　26【考點】氧化磷酸化

　　【分析】呼吸鏈有兩條，一條可產(chǎn)生3 個ATP，另一條(琥珀酸氧化呼吸鏈)則只產(chǎn)生2 個ATP。

　　27【考點】ATP 的利用

　　【分析】三磷酸腺苷是生物體內各種活動中能量的直接提供者，磷酸肌酸是可快速動用的儲備能源(CP+ADP→C+ATP)，葡萄糖、氨基酸和脂肪酸是能量的本源。

　　28【考點】脂類的生理功能

　　【分析】多不飽和酸如亞油酸(十八碳二烯酸)、亞麻酸(十八碳三烯酸)和花生四烯酸(二十碳四烯酸)不能在體內合成，必須由食物提供，稱為營養(yǎng)必需脂肪酸。

　　29【考點】脂肪酸合成代謝

　　【分析】乙酰CoA 不能自由透過線粒體內膜要通過檸檬酸-丙酮酸循環(huán)這種穿梭機制來實現(xiàn)。首先在線粒體內，乙酰CoA 與草酰乙酸經(jīng)檸檬酸合酶催化縮合成檸檬酸，經(jīng)由線粒體內膜上檸檬酸轉運體協(xié)助進入胞液。胞液中檸檬酸裂解酶催化裂解為乙酰CoA 和草酰乙酸(要消耗ATP)。乙酰CoA 可用以合成脂肪酸，而草酰乙酸轉變成丙酮酸， 經(jīng)線粒內膜上丙酮酸轉運體協(xié)助進入線粒體，故稱檸檬酸-丙酮酸循環(huán)。

　　30【考點】脂肪酸合成代謝

　　【分析】?；d體蛋白(acylcarrierprotein，ACP)是脂肪酸合成過程中脂?；妮d體，脂肪酸合成的各步反應均在ACP 的輔基上進行;其輔基為4′磷酸泛酰氨基乙硫醇。

　　31【考點】酮體的生成

　　【分析】體內脂肪大量動員時，脂肪酸β-氧化產(chǎn)生的乙酰CoA 是合成酮體的原料。

　　32【考點】脂肪酸合成代謝

　　【分析】合成脂肪酸的原料是乙酰CoA，主要來自糖的氧化分解。糖轉變?yōu)橹咀鳛槟芰績Υ?，膽固醇不分解代謝乙酰CoA。脂肪酸分解代謝的乙酰CoA 主要合成酮體，再者若真以分解脂肪酸生成的乙酰CoA 再合成脂肪酸，這是一種無效做功，是浪費。生酮氨基酸分解的乙酰CoA 固然可合成脂肪酸，但只是次要的，但機體不把它作為能源使用。生酮氨酸只是亮氨酸和賴氨酸，是少數(shù)。生糖氨基酸要轉變也先轉變?yōu)樘恰?/p>

　　33【考點】載脂蛋白的作用

　　【分析】apoAⅠ是LCAT 激活劑;apoAⅡ是LCAT 的抑制劑;apoB【100】是LDL受體配基;apoCⅡ是LPL 激活劑;apoE 是乳糜微粒受體配基。

　　34【考點】甘油磷脂代謝

　　【分析】磷脂酶c 催化水解磷脂分子中甘油與磷酸形成的磷脂鍵，從而產(chǎn)生1，4，5-三磷酸肌醇(即磷酸肌醇4，5- 二磷酸)和甘油二酯。

　　35【考點】轉氨酶

　　【分析】轉氨基時，輔酶磷酸吡哆醛從α-氨基酸上接受氨基轉變?yōu)榱姿徇炼甙?，后者將其氨基轉給α-酮酸，輔酶又恢復為磷酸吡哆醛，在催化中起著傳遞氨基的作用。

　　36【考點】個別氨基酸代謝

　　【分析】酪氨酸經(jīng)羥化酶催化加上羥基形成多巴，再經(jīng)多巴脫羧酶脫去CO2，形成多巴胺(含鄰苯二酚的胺)，即兒苯酚胺。

　　37【考點】體內氨的去路

　　【分析】尿素是在肝中經(jīng)鳥氨酸循環(huán)合成的，肝含有合成尿素所需的各種酶。

　　38【考點】氨基酸的脫氨基作用

　　【分析】肌肉(骨骼肌和心肌)主要通過嘌呤核苷酸循環(huán)脫去氨基：氨基酸經(jīng)過轉氨基作用(一次或多次)把氨基交給草酰乙酸，生成天冬氨酸;后者與次黃嘌呤核苷酸(IMP)反應生成腺嘌呤代琥珀酸，再裂解出延胡索酸和腺嘌呤(AMP)。肌肉中AMP 脫氨酶則催化AMP脫氨恢復為IMP，而原先氨基酸的氨基經(jīng)這個嘌呤核苷酸循環(huán)而被脫下。這是因為肌肉不像肝、腎等組織，L-谷氨酸脫氫酶活性極弱，難以通過聯(lián)合脫氨基作用脫氨基。

　　39【考點】嘌呤核苷酸的分解代謝

　　【分析】腺嘌呤、鳥嘌呤可能轉變?yōu)辄S嘌呤，黃嘌呤再經(jīng)黃嘌呤氧化酶催化生成尿酸，是嘌呤的終產(chǎn)物。

　　40【考點】嘧啶核苷酸的合成

　　【分析】dTMP 是由dUMP 經(jīng)酶促甲基化后形成的。要注意這是特例，因脫氧腺嘌呤、脫氧鳥嘌呤和脫氧胞嘧啶都是在二磷酸核苷水平上由核糖核苷酸還原酶催化而成的。

　　41【考點】DNA 的生物合成

　　【分析】以單鏈RNA 為模板合成雙鏈DNA 稱為反轉錄;以親代DNA 分子為模板合成新的子代DNA稱為復制;以DNA 為模板合成RNA 稱為轉錄;以RNA 為模板合成蛋白質稱為翻譯;DNA 的一個片段參入到另一個DNA 中稱為整合。

　　42【考點】氨基酸的運載

　　【分析】所有tRNA3′末端都有相同的CCA-OH結構，tRNA 所轉運的氨基酸就與該-OH 結合。

　　43【考點】DNA 的復制

　　【分析】原料是dNTP，即三磷酸脫氧核苷，而非NTP(三磷酸核苷)。

　　44【考點】蛋白質合成的加工

　　【分析】蛋白質中羥脯氨酸是合成后由脯氨酸殘基經(jīng)羥化修飾而來的。羥脯氨酸不屬有遺傳密碼子的20 種氨基酸。

　　45【考點】蛋白質合成信息傳遞

　　【分析】tRNA 上反密碼子UAG 識別mRNA上密碼子CUA;按反密碼子第1 個堿基和密碼子第3 個堿基配對，反密碼子第3 個堿基與密碼子第1 個堿基配對。

　　46【考點】成熟紅細胞的代謝特點

　　【分析】成熟紅細胞沒有線粒體，只能以糖酵解供能。

　　47【考點】血漿蛋白質來源

　　【分析】除免疫球蛋白外，備選答案其他蛋白質均由肝合成分泌，肝功能不良合成大受影響。

　　48【考點】膽紅素的性質

　　【分析】游離膽紅素是脂溶性物質，易透過細胞膜，不溶于水，在血中由清蛋白攜帶，不能通過腎隨尿排出，未與葡萄糖醛酸結合，與重氮試劑呈間接反應。

　　49【考點】膽汁酸代謝

　　【分析】由肝細胞合成的膽汁酸稱為初級膽汁酸，包括膽酸、鵝脫氧膽酸及其與甘氨酸和?；撬岬慕Y合產(chǎn)物，因此備選答案只有甘氨脫氧膽酸不屬于結合型初級膽汁酸。它是初級膽汁酸在腸管中受細菌作用生成的次級膽汁酸脫氧膽酸和石膽酸及其與甘氨酸和?；撬岬慕Y合產(chǎn)物。

　　50【考點】骨骼組成

　　【分析】骨鹽中的鈣和磷主要以羥磷灰石形式存在。

　　51【考點】影響鈣吸收的因素

　　【分析】草酸(多存在于菠菜、莧菜等蔬菜中)與鈣結合為草酸鈣，不利于吸收;其他選項均有利于鈣吸收：乳酸、氨基酸和蛋白質可降低腸道pH，有利于鈣吸收;1，25-(OH)2-D3 促進小腸細胞中鈣結合蛋白的合成，有利于鈣吸收。

　　52【考點】血液緩沖作用

　　【分析】NaHCO3/H2CO3 是血漿中最重要的緩沖體系，其含量大，緩沖力強;其比例為20∶1 時血液pH=7.40。

　　53【考點】酸堿平衡調節(jié)

　　【分析】H2CO3(碳酸)可在碳酸酐酶催化下迅速分解為水和CO2 呼出體外，是揮發(fā)酸，不是固定酸。

　　54【考點】血鈣、血磷濃度

　　【分析】血漿鈣和磷濃度以mg 表示時，正常人【Ca】×【P】=35～40。

　　55【考點】紅細胞代謝

　　【分析】6-磷酸葡萄糖脫氫酶催化6-磷酸葡萄糖脫氫，提供NADPH+H+，后者可以維持紅細胞內谷胱甘肽于還原狀態(tài)，而谷胱甘肽上的-SH 基是保持紅細胞質膜完整性所需。該酶缺陷易因食蠶豆、服藥如伯氨喹啉等引發(fā)溶血性黃疸。該酶為X 染色體連鎖，但女性兩條X 染色體只一條有活性，若有活性的X 正是該酶缺陷者，仍可引發(fā)溶血性黃疸。

　　56【考點】酮體利用

　　【分析】酮體中β-羥丁酸經(jīng)β-羥丁酸脫氫酶催化脫氫生成乙酰乙酸，后者再經(jīng)琥珀酰CoA 轉硫酶催化生成乙酰乙酰CoA 才可硫解生成乙酰CoA 進入三羧酸循環(huán)被氧化利用。心、腦、腎等均含該酶。

　　57【考點】體內氨的去路

　　【分析】體內的氨主要合成尿素從尿中排出體外。尿素合成主要在肝中經(jīng)鳥氨酸循環(huán)途徑;該病人有肝炎史，肝不能有效合成尿素，血氨增高，可引肝昏迷。

　　58【考點】苯丙氨酸代謝

　　【分析】正常情況下苯丙氨酸代謝的主要途徑是轉變成酪氨酸，而催化這一反應的苯丙氨酸羥化酶先天性缺乏時， 體內增多的苯丙氨酸可經(jīng)轉氨基作用生成苯丙酮酸，并從尿中排出，即為苯丙酮尿癥。該癥及早發(fā)現(xiàn)，可適當控制膳食中苯丙氨酸含量以防中樞神經(jīng)系統(tǒng)中毒，避免患兒智力發(fā)育障礙。

　　59【考點】同工酶概念

　　【分析】乳酸脫氫酶LDH 亞基有2 種，即H 亞基和M 亞基，可組成HHHH、HHHM、HHMM、HMMM 和MMMM 共5 種，分別為LDH1、LDH2、LDH3、LDH4 和LDH5。

　　60【考點】蛋白質結構

　　【分析】蛋白質水解破壞了其共價鍵肽鍵，屬一級結構破壞。四級結構指寡聚蛋白中亞基之間的相互關系，因而亞基解聚時四級結構破壞。蛋白質的變性作用指在一些物理或化學因素作用下，使蛋白質的空間構象破壞(但不含肽鍵斷開等一級結構破壞)導致其理化性質和生物學性質改變。因此蛋白質變性時空間構象破壞。

　　61【考點】RNA組成

　　【分析】真核生物mRNA3′末端帶有多聚A“尾”。tRNA 含有大量的稀有堿基如甲基化的嘌呤mG 和mA、二氫尿嘧啶DHU 以及次黃嘌呤等。hnRNA 即不均一核RNA.是mRNA 的前體，DNA 轉錄時基因的非編碼片段內含子和編碼片段外顯子都一齊轉錄成為hnRNA，要剪去內含子，接起外顯子才成為mRNA(當然還要戴“帽”加“尾”)。

　　62【考點】代謝酶

　　【分析】糖異生生成6-磷酸葡萄糖后需要葡萄糖-6-磷酸酶催化將磷脫下方形成葡萄糖。NADH脫氫酶是兩條呼吸鏈中NADH 氧化呼吸鏈的構成成分。蘋果酸脫氫酶催化蘋果酸脫氫產(chǎn)生草酰乙酸，是三羧酸循環(huán)最后一步，重新提供草酰乙酸使乙酰CoA 可以進入三羧酸循環(huán)。6-磷酸葡萄糖脫氫酶催化6-磷酸葡萄糖脫氫生成6-磷酸葡萄糖酸內酯，后者隨后水解為6-磷酸葡萄糖酸，并提供NADPH，是磷酸戊糖途徑的第一步。

　　63【考點】血漿脂蛋白及其功能

　　【分析】乳糜微粒是在小腸黏膜細胞組成的，是機體轉運膳食甘油三酯的主要形式。新生的極低密度脂蛋白是在肝中合成的，是機體轉運內源性甘油三酯的主要形式。高密度脂蛋白將膽固醇由肝外組織運回，避免了過量膽固醇在外周組織的積蓄。有助于防止動脈粥樣硬化。

　　64【考點】氨基酸的脫羧基作用

　　【分析】谷氨酸經(jīng)谷氨酸脫羧酶催化脫去CO2 即為γ-氨基丁酸。色氨酸先通過色氨酸羥化酶催化生成5-羥色氨酸，再經(jīng)脫羧酶作用生成5-羥色胺。組氨酸通過組氨酸脫羧酶催化，脫去CO2 即成為組胺。

　　65【考點】蛋白質合成與醫(yī)學的關系

　　【分析】白喉毒素催化真核生物的延長因子eEF-2的ADP 糖基化而使其失活。嘌呤霉素與酪氨酰-tRNA相似，在蛋白質合成中可取代一些氨基酰-tRNA 進入核蛋白體A 位形成肽酰嘌呤霉素而導致延長終止，因后來的氨基酸t(yī)RNA上的氨基酸不能與肽酰-嘌呤霉素形成肽鍵。

　　66【考點】膽色素、膽汁酸代謝

　　【分析】血紅素經(jīng)血紅素加氧酶催化斷開原卟啉Ⅸ環(huán)。先后轉變?yōu)槟懢G素、膽紅素以及膽素原。膽固醇在肝中經(jīng)羥化等反應生成膽酸和鵝脫氧膽酸，二者可分別與甘氨酸或?；撬峤Y合形成相應的結合型膽汁酸，后者可在腸道經(jīng)細菌作用下可轉變?yōu)槊撗跄懰岷褪懰帷?/p>